CARACTERIZACIÓN DE LA INULINASA E INVERTASA EN <i>CANDIDA UTILIS</i>

Autores/as

  • M. Ros
  • Juan Carlos Argüelles
  • M. Gacto

Resumen

La actividad invertasa (E.e. 3.2.1.26) e inulinasa (E.C. 3.2.1.7) se ha analizado en Candida utilis CECT 1061 para determinar si en esta levadura existe una única enzima con ambas actividades o dos enzimas diferentes con distinta especificidad de sustrato. La síntesis de ambas fructofuranosidasas parece regulada por represión catabólica por glucosa y ambas se presentan tanto en extractos celulares como extracelularmente. La actividad detectada en extractos celulares aparece fundamentalmente localizada a nivel periplásmico. Las dos actividades exhiben idéntico pH óptimo y similar resistencia a la desnaturalización por calor. Además, la relación de actividad inulinasa/actividad invertasa se mantiene constante en distintos medios de cultivo tanto en células como en el medio extracelular. Los resultados sugieren que ambas actividades se deben a una misma enzima de peso molecular próximo a 450.000 dalton que muestra diferente afinidad por sacarosa o inulina. Los valores Km fueron 14 y 0,62 mM, respectivamente.

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Biografía del autor/a

M. Ros

Departamento de Microbiología Facultad de Biología Universidad de Murcia Murcia

Juan Carlos Argüelles

Departamento de Microbiología Facultad de Biología Universidad de Murcia Murcia

M. Gacto

Departamento de Microbiología Facultad de Biología Universidad de Murcia Murcia
Cómo citar
Ros, M., Argüelles, J. C., & Gacto, M. (1985). CARACTERIZACIÓN DE LA INULINASA E INVERTASA EN <i>CANDIDA UTILIS</i>. Anales de Biología, (5), 39–47. Recuperado a partir de https://revistas.um.es/analesbio/article/view/35281
Número
Núm. 5 (1985): Sección Biología general
Sección
Biología general

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