OLUBILIZATION AND CHARACTERIZATION OF THE CELL WALL-LINKED TREHALASE FROM ASCOSPORES OF <i>SCHIZOSACCHAROMYCES POMBE</i>
Abstract
The location of trehalase in isolated ascospores from Schizosaccharomyces pombe has been investigated by a cytochemical method based on the formation by eugenol of insoluble complexes that are produced extracellularly during a reaction coupled to the trehalase activity. Most of the enzyme activity present in cell extracts is linked to the ascospore cell wall. A partial solubilization of the particulate trehalase was achieved by controlled treatment of isolated cell walls with the lytic system novozym. The elution pattern obtaiiled by molecular filtration of the enzyme solubilized from the walls shows a broad molecular heterogeneity suggesting a possible glycoprotein nature of the enzyme. Assays for activation and analysis of kinetic properties revealed that this activity is due to a trehalase of the so-called nonregulatory type.Downloads
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